Metabolizm i aktywność biologiczna parathormonu w błonach kory mózgowej.

Ostatnie badania z kilku laboratoriów udokumentowały obecność fragmentów parathormonu we krwi lub tkankach obwodowych lub w obu. O ile wiadomo, że fragmenty na końcu aminowym są aktywne biologicznie, sugerowano, że fragmenty, a nie nienaruszony polipeptyd o długości 84 aminokwasów, mogą być aktywnymi cząsteczkami w płynach tkankowych. Odpowiednio, metabolizm natywnego bydlęcego parathormonu, bPTH- (1-84), badano w oczyszczonych błonach kory nerkowej z kilku gatunków i skorelowano z hormonalną stymulacją cyklazy adenylowej w tych błonach in vitro. Analiza całych mieszanin inkubacyjnych lub hormonów związanych z błoną za pomocą elektroforezy żelowej i chromatografii żelowej po inkubacji bPTH- (1-84) znakowanego [3H] bPTH- (1-84) lub znakowanego 125-I lub nieznakowanego biologicznie aktywnego bPTH- (1 -84) z oczyszczonymi psimi błonami kory korowej nie wykazywały żadnych dowodów proteolizy, a jednak nierozszczepiony hormon łatwo stymulował cyklazę adenylanową. Badania kinetyczne stymulowanej hormonem aktywności cyklazy adenylowej nie wykazały żadnej różnicy w częstości występowania aktywności pomiędzy bPTH- (1-84) a aktywnym syntetycznym amino-końcowym tetratriakontapeptydem bPTH- (1-34), a zatem nie było dowodów na obecność prekursora – związek produktu między natywnym hormonem a aktywnym fragmentem na końcu aminowym. Wyniki sugerują, o ile aktywność wykryta w tych błonach odzwierciedla odpowiedź biologiczną hormonu in vivo, że natywny hormon jest rzeczywiście aktywny biologicznie na poziomie receptora bezpośrednio, bez konieczności rozszczepiania na aktywne fragmenty.
[hasła pokrewne: ciśnienie krwi tabela, ciśnienie skurczowe, długotrwały kaszel ]